蛋白质（protein）是生命的物质基础，人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成的，人体中估计有10万种以上的蛋白质。
蛋白质主要由碳C、氢H、氧O、氮N四种元素组成，一般蛋白质可能还会含有硫S、磷P、铁Fe、锌Zn、铜Cu、硼B、锰Mn、碘I、钼Mo等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%、氢7%、氧23%、氮16%、硫0~3%其他微量。
一.氨基酸
蛋白质是由氨基酸组成的。氨基酸（aminoacid）含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的一类有机化合物的通称,是蛋白质的基本组成单位。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
生物体内根据RNA的信息合成蛋白质,RNA上每3位碱基对应一个氨基酸,编码规则如下表所示:
二.蛋白质的结构
蛋白质由氨基酸组成，具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构（primarystructure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。生物使用20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。
二级结构（secondarystructure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。
三级结构（tertiarystructure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。
四级结构（quaternarystructure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。
三.常见的蛋白质种类
(1)血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
(2)肌红蛋白（myoglobin）：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
(3)纤维蛋白（fibrousprotein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
(4)球蛋白（globularprotein）：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位医学`教育网搜集整理。
(5)角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
(6)胶原蛋白（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
(7)伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。四一.蛋白质的消化和吸收
蛋白质在胃和小肠中被分解为氨基酸，通过消化道粘膜进入血液或淋巴液。
五.氨基酸的运输
氨基酸随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。
六.蛋白质的合成
氨基酸在核糖体内可根据mRNA可再次合成蛋白质。具体过程如下：
1.起始：mRNA在细胞核合成过后通过核孔进入细胞质基质，与核糖体结合，携带甲硫氨酸的的tRNA、通过与碱基AUG的互补配对进入位点1。2.进位：根据位点2上密码子引导，相应的氨基酸的tRNA进入位点2，称为进位。3.转肽：转肽酶催化催化位点1上甲硫氨酸与位点2上tRNA携带的氨基酸发生脱水缩回，是位点2上tRNA链接一个二肽。4.移位：核糖体向后移动三个碱基的位置，原来位点2变成位点1，新的位点2空出来了，继续进行进位转肽和移位，不但重复这三步，每循环一次，多肽链上就多一个氨基酸，多肽链就延伸一点。5.结束:直到位点2上的密码子是UAA、UAG、或UGA这三种终止密码子，因为没有对应的tRNA及氨基酸与终止密码子结合，多肽链的延伸到此为止。
七.氨基酸脱氨
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。酮酸后续主要有以下用途：
1.氧化生成CO2和水
2.转变生成糖和酮体
3.生成非必需氨基酸
参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。
八.尿的排泄
氨基酸在脱去氨基的过程产生氨，因为氨对人有毒，需要将氨排除体外。在肝脏中氨和二氧化碳、水、天冬氨酸等合成尿素,这个过程叫尿素循环，又称为鸟氨酸循环。尿素在肝脏产生后融入血液（人体内的浓度在每升2.5至7.5微摩尔之间），最后通过肾脏过滤后形成尿液排出体外,少量尿素由汗液排出。
哺乳动物的尿液除水外主要是尿素CO(NH2)2还有少量尿酸C5H4N4O3，鸟类和爬行类的尿液除水外主要是尿酸C5H4N4O3。